酶
一、酶的化學本質：大部分為 pr 、少數為 RNA 、即核酶。
單純酶：僅有 aa 殘基構成的酶
綜合酶：由酶蛋白和輔助因子組成的酶。
輔助因子 { 輔酶：透析、超濾能 輔基 不解除 } 活性中心： 與酶的催化性密切相關的空間區或， 這些區域的結構稱為必需基團。 并不是所有 的必需集團都在結性中心內。
酶原：有活性的酶的前身，酶原激活的過程就是活性中心形成的過程。
例：以酶原激活為例說明一級結構中蛋白質 同工酶：結構和理化、免疫性質不同、但可催化同一反應的酶、如：乳酸脫氫酶 例：丙酮酸 乳酸脫氫酶 乳酸到肝臟 乳酸脫氫酸 丙酮酸糖異生 用工酶 變構酶：通過改變構象而影響酶活性的酶， （變構調節） 調節亞基和催化亞基 別構激活 調節部位和催化部位 別構抑制 變物酶常在反應開始表現，為關鍵酶，限速酶。
二、酶的調節方式
1 、 快調節：
（ 1 ）通過別構調節
（ 2 ）化學修飾（最常見的為磷酸化與去磷酸化）
（ 3 ）不涉 及共價鍵改變
（ 4 ）涉及到共價鍵改變
（ 5 ）常有放大作用
2 、 慢調節： 三、酶的催化反應特點：
（ 1 ）效率高，能降低反應的活化能
（ 2 ）特異性高 四、酶反應動力學：
1 、底物濃度，對反應速度的影響：米一曼氏方程 V ＝ KM 反應酶和底物的親合力， KM 定，則親合力低，反之亦然。
（ 1 ）當 [S] ＜ KM 時， V ＝
（ 2 ）當 [S] ＞ KM 時， V ＝ Vma
（ 3 ）當 V ＝ 1 / 2Vmax ， Km ＝ [S]
2 、酶濃度：
3 、溫度：最適溫度（反應速度最快）
4 、 PH 值：最適 PH 值（反應速度最快）
5 、激活劑：使酶活性增加
6 、抑制劑：可逆抑制和不可逆抑制 可逆抑制最重要， 又分為 1 競爭性抑制， 抑制劑與底物共同競爭酶的性中心， 此時常有相似 結構，此時 KM 值增大。 Vmax 可以不變。 決定 Vmax I ＋ E ＋ S→ES E ＋ P 2 、非競爭性抑制：抑制劑與酶的活性中心以外的部分結合從而抑制酶的活性， KM 值不變 （有增大，有減�。� Vmax 減小。 I ＋ E ＋ S→ES ＋ I →E ＋ P 3 、反競爭性抑制，抑制劑與中間物（ ES ）結合， KM 值下降， Vmax 下降， E ＋ S→ES ＋ I→E ＋ P
�？键c：
（ 1 ）只有 PH ， T 才有最適條件影響酶促反應。
（ 2 ）�？家种苿┰诓煌愋椭� KM ， Vmax 的變化
